A hemoglobina (Hb) é uma proteína encontrada no interior dos eritrócitos ou hemácias do sangue.
Sua função principal é transportar o oxigênio dos pulmões para todos os tecidos do corpo. Ao mesmo tempo, também transporta parte do dióxido de carbono dos tecidos para os pulmões.
É a hemoglobina que dá a cor vermelha às hemácias.
As hemácias são as células vermelhas do sangue, formadas pelas hemoglobinas e globulinas.
Estrutura e Composição
A hemoglobina é uma proteína de estrutura quaternária.
Ela é composta por quatro cadeias de globina (parte proteica) e um grupo heme (grupo prostético) ligado a cada uma delas.
Em adultos, as cadeias de globina são de dois tipos: duas do tipo α (alfa) e duas do tipo β (beta).
O grupo heme contém um átomo de ferro central em seu interior, mantido no estado ferroso. O ferro é o responsável pela captação do oxigênio, uma vez que o mineral se liga ao oxigênio com facilidade.
Estrutura da hemoglobina
A globina não serve apenas para a função estrutural, mas também torna possível a reversibilidade da ligação entre o ferro e o oxigênio.
Tipos de Hemoglobina
As cadeias de globina podem ser dos tipos: alfa, beta, gama, delta, épsilon e zeta. Elas são produzidas nas diferentes fases do desenvolvimento.
Assim temos diferentes diferentes de hemoglobina ao longo da vida:
- Hemoglobina embrionária
- Hemoglobina fetal
- Hemoglobina em adultos
As combinações entre os diversos tipos de cadeias resultam em moléculas de hemoglobinas diferentes.
A hemoglobina anormal mais conhecida é a HbS – sickle (foice, em português, devido ao seu formato), responsável pela anemia falciforme.
Existe ainda a hemoglobina glicosada ou glicada. Ela corresponde a união da hemoglobina com a glicose presente no sangue. Uma vez ligadas, a glicose permanece na hemoglobina durante todo o seu tempo de vida, entre dois a três meses.
A hemoglobina glicosada é utilizada para o diagnóstico e monitoramento da diabetes.
Quanto mais açúcar no sangue, maiores são as chances da hemoglobina ser glicosada.
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Transporte de gases
Como vimos, a hemoglobina pode se ligar ao oxigênio e/ou dióxido de carbono.
Transporte do oxigênio (O2)
Uma molécula de hemoglobina pode se combinar com quatro moléculas de gás oxigênio. Quando a hemoglobina liga-se ao oxigênio recebe o nome de oxiemoglobina.
Transporte de oxigênio através da hemoglobina
Transporte do gás carbônico (CO2)
O transporte de gás carbônico é mais complexo. Isso porque ele pode ser transportado por três formas: dissolvido no plasma sanguíneo (7%), ligado à hemoglobina (23%) e na forma de íons bicarbonato dissolvidos no plasma (70%).
Nessa reação forma-se a carbamino-hemoglobina.
Durante o exercício físico, o músculo produz ácidos (íons de hidrogênio e ácido lático) que deixam o pH mais baixo que o normal.
O pH ácido diminui a atração entre oxigênio e hemoglobina, fazendo com que seja liberado mais oxigênio que o normal. Essa condição aumenta a oxigenação do músculo.
Transporte do monóxido de carbono (CO)
A hemoglobina possui alta afinidade com o Monóxido de Carbono (CO). Quando a hemoglobina liga-se ao monóxido de carbono é chamada de carboxiemoglobina.
A afinidade por monóxido de carbono chega a ser 23 vez maior do que pelo oxigênio. Porém, tal associação pode ser letal, o monóxido de carbono impede o transporte de oxigênio aos tecidos do corpo.
Saiba mais sobre as Hemácias.
Doenças e hemoglobina
Os níveis de hemoglobina podem ser detectados por exames de sangue.
Os valores de referência para a hemoglobina são:
- Crianças de 2 a 6 anos: 11,5 a 13,5 g/dL;
- Crianças de 6 a 12 anos: 11,5 a 15,5 g/dL;
- Homens: 14 a 18 g/dL;
- Mulheres: 12 a 16 g/dL;
- Grávidas: 11 g/dL.
Diferenças nesses valores podem indicar problemas de saúde:
Hemoglobina baixa
- Anemia
- Linfoma
- Hipotiroidismo
- Hemorragia
- Insuficiência renal
Hemoglobina alta
- Desidratação
- Enfisema pulmonar
- Tumor nos rins
A hemoglobina na urina (hemoglobinúria) é detectada através de exame. Essa condição pode está relacionada a problemas nos rins, como infecções, pielonefrite ou câncer.
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SanguePlasma
Lana MagalhãesLicenciada em Ciências Biológicas (2010) e Mestre em Biotecnologia e Recursos Naturais pela Universidade do Estado do Amazonas/UEA (2015). Doutoranda em Biodiversidade e Biotecnologia pela UEA.